Les peptides sont une excellente modalité médicamenteuse Les peptides sont, en essence, des "clés" plus petites que les protéines plus grandes comme les anticorps, et des ajusteurs de serrures de combinaison plus grands que les médicaments à petites molécules. Les approches traditionnelles pour découvrir des peptides non endogènes impliquaient un criblage intensif de séquences aléatoires, en espérant le meilleur. Cela change avec l'IA. Mais que vous croyiez ou non aux peptides, ou que vous pensiez que le retratrutide est un médicament incroyable, rappelez-vous que l'insuline est également un peptide et a eu un impact comparable ou supérieur à celui des meilleurs médicaments que nous avons eus au cours des 100 dernières années. C'est de l'ordre d'importance de la découverte des antibiotiques et des vaccins ; ne serait-ce que pour son impact sur les diabétiques, car cela a démontré que nous pouvons transformer des composés biologiques en médicaments à partir de l'ADN. Cela a donné naissance à tout le domaine de la biotechnologie. Bien que beaucoup de ce domaine se soit concentré sur les anticorps comme modalité, les anticorps rencontrent des problèmes, et les médicaments à petites molécules rencontrent des problèmes, que les peptides peuvent contourner et atténuer. Par exemple, un exemple classique est que les anticorps peuvent être facilement conçus pour être très collants envers des récepteurs particuliers à la surface des cellules, et donc sont excellents pour se lier aux agents de chimiothérapie pour attaquer les cellules cancéreuses. Cela n'a pas été sans problèmes historiquement, et même récemment. Il s'avère que les anticorps se coincent à l'extérieur des organes, ne pénètrent pas aussi profondément que les molécules auxquelles ils sont attachés le feraient autrement, et le compromis entre la spécificité et la délivrance systémique d'un médicament est celui qui entraîne fréquemment un effet de tamis où l'extérieur d'un organe, ou les zones à côté des vaisseaux sanguins, finissent par récupérer la thérapie conjuguée aux anticorps tandis que les parties plus profondes de la tumeur ou du tissu manquent la livraison de la charge utile. Donc, ce n'est pas juste un argument de "les peptides sont-ils bons". Les peptides sont positionnés de manière unique pour être bons pour un certain nombre de choses, y compris : 1. ajuster plusieurs profils de spécificité dans une seule séquence, comme nous le voyons avec des médicaments agonistes doubles/triples comme le tirzepatide et le retratrutide 2. servir de transporteurs pour des médicaments et des thérapies génétiques qui peuvent pénétrer plus profondément dans les tissus 3. être plus faciles à concevoir pour éviter les réponses immunitaires que les anticorps peuvent déclencher, en particulier dans les contextes de délivrance de médicaments et de gènes 4. être ajustables dans leurs demi-vies, où vous pouvez modifier un peptide pour qu'il dure des heures, un jour, ou une semaine ou plus 5. être finement ajustables pour la façon dont ils s'adaptent dans les poches des récepteurs et les plis complexes autour ou à l'intérieur de leurs cibles, où typiquement seule une petite molécule peut aller Sans mentionner que les peptides peuvent également être chimiquement modifiés pour être plus stables, durer plus longtemps, et/ou agir comme des navettes pour divers chargements. Et ils sont positionnés de manière unique pour agir comme des ponts entre l'extracellulaire / le sang, tout en étant capables d'avoir des effets secondaires à l'intérieur de la cellule. Tout ce qui est protéine est peptide si vous le décomposez. Dire que vous n'aimez pas les peptides revient essentiellement à dire que vous ne croyez pas aux petites protéines. Nous avons juste choisi une classe de taille spécifique (les anticorps) pour faire la plupart des ciblages/bloquages à travers les biologiques et nous nous sommes arrêtés là. Cela ne signifie pas que les petites protéines n'ont pas de nombreux avantages.